日前,，我院應(yīng)用昆蟲學(xué)重點實驗室團隊揭示桿狀病毒囊膜蛋白GP64的結(jié)構(gòu)域IV（domain IV）在低pH誘導(dǎo)的蛋白構(gòu)象變化及其介導(dǎo)的膜融合過程中發(fā)揮關(guān)鍵作用。該研究以“Critical residues and contacts within domain IV of Autographa californica multiple nucleopolyhedrovirus GP64 contribute to its refolding during membrane fusion”為題在線發(fā)表于“雙一流”期刊《Journal of Virology》（2020,，DOI: 10. 1128/JVI. 01105-20）上,。博士生于乾龍為論文第一作者，李朝飛教授為通訊作者,。
昆蟲桿狀病毒囊膜蛋白GP64與哺乳動物彈狀病毒（rhabdoviruses）糖蛋白G,、皰疹病毒（herpesviruses）糖蛋白gB、以及索戈托病毒（thogotoviruses）糖蛋白Gp同屬于III-型病毒膜融合蛋白家族,。在低pH誘導(dǎo)的三級結(jié)構(gòu)中,，這些病毒蛋白由五個結(jié)構(gòu)域（domain I-V）組成。其中結(jié)構(gòu)域IV在不同病毒蛋白中呈β-折疊或環(huán)狀結(jié)構(gòu)（loop）,，國際上關(guān)于結(jié)構(gòu)域IV在III-型病毒膜融合蛋白構(gòu)象變化中的功能尚不清楚,。該研究采用丙氨酸掃描突變桿狀病毒GP64結(jié)構(gòu)域IV中保守的氨基酸及其形成的分子內(nèi)互作位點，通過檢測突變蛋白三聚體形成,、細胞表面定位,、脂質(zhì)膜融合活性,、低pH誘導(dǎo)的構(gòu)象變化以及對病毒感染影響等多個方面，揭示GP64結(jié)構(gòu)域IV中保守的YxEGRW模序以及這些位點介導(dǎo)的分子內(nèi)互作在低pH誘導(dǎo)的GP64構(gòu)象變化及其介導(dǎo)的脂質(zhì)膜融合過程中具有重要作用,。研究結(jié)果對于認識III-型病毒膜融合蛋白的構(gòu)象變化分子機制具有重要意義,。
該研究得到了國家重點研發(fā)計劃（2017YFC1200605）、國家自然科學(xué)基金（31672082）以及學(xué)?！半p一流”建設(shè)專項基金等項目的資助,。
原文鏈接：https://jvi.asm.org/content/early/2020/07/16/JVI.01105-20
編輯：劉小鳳
審核：郭軍
